文献类型： 中文期刊
作者： 龚全 1 ; 李青芝 1 ; 孙甲华 1 ; 林珏 1 ; 肖宇 1 ; 苏旭涛 1 ; 刘光迅 1 ; 杜军 1 ;
作者机构： 1.四川省农业科学院水产研究所
关键词： 达氏鲟;HSP70-4;饥饿胁迫;细菌侵染
期刊名称： 农业生物技术学报
ISSN： 1674-7968
年卷期： 2021 年 29 卷 008 期
页码： 1584-1593
收录情况： 北大核心 ; CSCD
摘要： 热休克蛋白(heat shock protein,HSPs)是一类在不同生命形式间高度保守的蛋白质,参与蛋白质的折叠、生物基质的稳定、大分子装配、多肽的降解及转录调控等.为研究达氏鲟(Acipenser dabryanus)热休克蛋白70-4(HSP70-4)基因组织差异表达谱及其在饥饿和细菌侵染状态下的表达变化,本研究通过达氏鲟全长转录组测序数据库,获得HSP70-4基因序列,其cDNA全长为4029 bp,ORF为2550 bp(GenBank No.MZ285757),编码849个氨基酸.其中5'UTR为234 bp,3'UTR为1245 bp.系统发育树显示,达氏鲟HSP70-4与小体鲟(A.ruthenu)HSP70-4聚在一支,置信度为100%.组织分布结果表明,达氏鲟肝脏、性腺、肌肉、脑、眼睛、皮肤、头肾、心脏、肠、脾脏和鳃11个组织中均有HSP70-4表达,其中,眼睛中的表达量最高,其次为脑和肌肉,肝脏、头肾、皮肤和肠道中的表达量较低.在饥饿胁迫下,达氏鲟HSP70-4 mRNA出现了上调表达,饥饿14 d后,肠道及肌肉中HSP70-4基因均出现显著上调表达;感染迟缓爱德华氏菌(Edwardsiella tarda)(1×107 CFU/mL)12 h后,皮肤、脾脏和头肾中的HSP70-4与对照组相比显著上调表达(P<0.05);24 h后,鳃组织中的表达量开始显著上调(P<0.05).研究结果表明达氏鲟HSP70-4参与了机体对抗饥饿及致病菌侵染的生物学过程,为进一步研究达氏鲟HSP70-4基因的诱导差异表达机制以及抗逆机理提供理论依据.
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